Aperçu des sections
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Présentation générale
Ce cours est organisé en 13 chapitres.
Ils sont organisés ainsi:
Des cours sur les prérequis aux notions principales développées dans le chapitre. Chaque enseignement fait référence implicitement à des connaissances de biologie, de physique ou de chimie que vous avez acquises antérieurement. Nous vous conseillons de visionner au moins chaque vidéo d'introduction de chaque prérequis avant de travailler sur les cours principaux. Si ces vidéos mettaient en évidence des zones d’ombre sur ces concepts, nous vous suggérons de travailler sur les différentes activités pédagogiques proposées sur ces thèmes.
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Présentation
On distingue 4 niveaux de structuration des protéines. Le premier, la structure primaire, décrit l’ordre dans lequel s’enchaînent ses acides aminés constitutifs. Les trois autres ont trait à des éléments tridimensionnels de structuration : motifs locaux dans le cas des structures secondaires, conformation globale dans le cas des structures tertiaires et quaternaires. La structure quaternaire ne concerne que les protéines formées de l’association de plusieurs sous-unités. Elle en décrit leur arrangement. La combinaison des différents niveaux de structuration, concourt à donner à la protéine sa forme active et fonctionnelle.
Objectifs du cours
Décrire l’information donnée par chacun des niveaux de structuration des protéines et leur relation. En fournir également quelques applications pratiques.
Il comporte :
o une présentation générale des propriétés structurales des protéines ;
- une présentation illustrée du niveau primaire de structuration ;
- une partie exposant les méthodes de détermination de la structure primaire d’une protéine ;
- une partie décrivant des principaux motifs de structure secondaire ;
- un module consacré à la structure tridimensionnelle – tertiaire et quaternaire – des protéines ;
- un polycopié détaillant et illustrant l’ensemble des concepts évoqués.
Niveau : L1 BCST
Prérequis : ce cours nécessite des connaissances élémentaires sur :
- la structure et les propriétés des acides aminés ;
- les notions de base en chimie organique ;
Mots-clés : protéine, peptides, acides aminés, structure primaire, structure secondaire, structure tertiaire, structure quaternaire, hélice a, structure b, phylogénie, protéomique.
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1 - Vidéo d'introduction
La structure primaire d’une protéine, sa « séquence », désigne l’ordre dans lequel s’enchaînent ses acides aminés constitutifs.
La succession des carbones et des liaisons peptidiques forme la chaîne principale de la structure, souvent appelée squelette polypeptidique, sur laquelle se branchent les chaînes latérales des acides aminés.
On fait souvent figurer, sur cette structure, les modifications post-traductionnelles susceptibles d’affecter certains acides aminés ainsi que la position d’éventuels ponts disulfures.
2 - Méthodes de détermination de la structure primaire d’une protéine
Les deux méthodes classiquement utilisées pour déterminer la structure primaire d’une protéine sont d’une part le séquençage chimique (méthode d’Edman), d’autre part la spectrométrie de masse.
En spectrométrie de masse, la macromolécule est soumise à un bombardement électronique qui rompt certaines liaisons chimiques.
Les différents fragments ionisés sont ensuite séparés suivant leur rapport masse/charge par application d'un champ électrique ou magnétique.
La spectrométrie de masse est majoritairement utilisée dans les recherches modernes de protéomique dont l’objet est d'identifier l'ensemble des protéines exprimées dans un type cellulaire ou un organisme donné. Les avantages et inconvénients de chacune des méthodes sont précisés.
3 - Structure secondaire des protéines
Les structures secondaires sont des éléments de conformation locale. Elles se mettent en place au niveau de segments du squelette peptidique, indépendamment de la présence des chaînes latérales des acides aminés.
Il n’y a aucune rotation possible autour de la liaison peptidique dont les atomes constitutifs se trouvent dans un plan. C’est la manière dont les plans peptidiques consécutifs vont s’orienter les uns par rapport aux autres qui va déterminer la mise en place de motifs structuraux particuliers que sont les structures secondaires.
Certaines orientations correspondent à des minimum d’énergie, d’autres orientations peuvent produire des déstabilisations de l’ensemble, du fait de gènes stériques. Les principales structures secondaires sont les hélices et les feuillets b. Ces structures sont stabilisées par la mise en place de nombreuses liaisons faibles, principalement des liaisons hydrogènes.
4 - Structure tertiaire et quaternaire des protéines
Les structures tertiaire et quaternaire sont les structures repliées tridimensionnelles qu’adoptent les protéines.
A quelques modifications post-traductionnelles près, il s’agit de leur structure fonctionnelle, acquise lors de leur biosynthèse. En général, la structure tridimensionnelle adoptée par une protéine est unique, souvent la plus stable.
On parlera de structure tertiaire lorsque la protéine est constituée d’une seule chaîne polypeptidique. Si elle en comporte plusieurs, celles-ci doivent entrer en interaction afin de former l’édifice macromoléculaire fonctionnel : on parlera dans ce cas de niveau quaternaire de structuration.
On identifie souvent, entre les structures secondaire et tertiaire, un niveau intermédiaire, les structures super-secondaires encore appelées motifs, qui correspondent à des arrangements tridimensionnels d’éléments de structure secondaire. Une protéine constituée de différents domaines structuraux est à même de réaliser plusieurs fonctions distinctes (fixation d'un ligand, reconnaissance d'un partenaire, etc.)
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