Aperçu des sections
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Présentation générale
Ce cours est organisé en 13 chapitres.
Ils sont organisés ainsi:
Des cours sur les prérequis aux notions principales développées dans le chapitre. Chaque enseignement fait référence implicitement à des connaissances de biologie, de physique ou de chimie que vous avez acquises antérieurement. Nous vous conseillons de visionner au moins chaque vidéo d'introduction de chaque prérequis avant de travailler sur les cours principaux. Si ces vidéos mettaient en évidence des zones d’ombre sur ces concepts, nous vous suggérons de travailler sur les différentes activités pédagogiques proposées sur ces thèmes.
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Présentation
Les interactions non covalentes sont invoquées pour expliquer la structure tridimensionnelle des macromolécules et certaines propriétés physico-chimiques. Dans ce cours, vous trouverez une présentation des interactions non covalentes et une méthodologie pour les identifier.
Objectifs du cours
Savoir identifier les différentes interactions non covalentes et comprendre leur influence sur certaines propriétés physico-chimiques.
Public : Etudiants en L1 scientifique
Niveau : Post Bac / L1 Parcours BCST
Prérequis : définition d’une solution, établissement de structures de Lewis, notion d’électronégativité, identification d’une molécule/groupement polaire.
Mots clés : Nuage électronique, dipôle permanent, dipôle instantané, dipôle induit, interaction électrostatique, interaction de Van der Waals, interaction de Keesom, interaction de Debye, interaction de London, liaison H, interaction hydrophobe.
Zones texte et média: 3 Test: 1 Fichiers: 2 -
Présentation
Les protéines sont formées de l’enchaînement linéaire de dizaines, voire de centaines de motifs élémentaires, les acides aminés. Les propriétés particulières des acides aminés déterminent la manière dont la protéine va se replier dans l’espace pour acquérir sa forme biologiquement active. Les propriétés qui vont être étudiées dans ce cours sont liées, d’un point de vue physico-chimique, aux notions d’acidité et de polarité et, d’un point de vue structural, à la notion de chiralité.
Objectifs du cours
Définir les notions d’acido-basicité, de polarité et de chiralité et montrer comment elles conditionnent la structure des acides aminés.
Il comporte :
- une présentation générale des concepts et de leur définition ;
- une partie approfondissant l’étude des propriétés d’acido-basicité et de polarité des acides aminés ;
- une partie montrant le lien entre la chiralité des acides aminés et la présence en leur sein de carbones asymétriques ;
- une partie étudiant les propriétés particulières de la liaison peptidique, liaison covalente entre deux acides aminés consécutifs d’une structure protéique ;
- un polycopié détaillant et illustrant les propriétés des acides aminés.
Niveau : L1 BCST
Prérequis : ce cours nécessite des connaissances élémentaires sur :
- les principales fonctions de chimie organique ;
- les notions d'équilibre de réaction et de constante d'équilibre associée ;
- les liaisons inter-atomiques et les propriétés d’ionisation des molécules ;
- la propriété de mésomérie et la délocalisation d’électrons au sein de molécules conjuguées.
Mots-clés : acidité, amine, acides aminés, carboxyle, basicité, chiralité, énantiomères, liaison peptidique, pH, polarité, protéines, stéréospécificité
Zones texte et média: 3 Tests: 4 Fichier: 1 -
Présentation
On distingue 4 niveaux de structuration des protéines. Le premier, la structure primaire, décrit l’ordre dans lequel s’enchaînent ses acides aminés constitutifs. Les trois autres ont trait à des éléments tridimensionnels de structuration : motifs locaux dans le cas des structures secondaires, conformation globale dans le cas des structures tertiaires et quaternaires. La structure quaternaire ne concerne que les protéines formées de l’association de plusieurs sous-unités. Elle en décrit leur arrangement. La combinaison des différents niveaux de structuration, concourt à donner à la protéine sa forme active et fonctionnelle.
Objectifs du cours
Décrire l’information donnée par chacun des niveaux de structuration des protéines et leur relation. En fournir également quelques applications pratiques.
Il comporte :
o une présentation générale des propriétés structurales des protéines ;
- une présentation illustrée du niveau primaire de structuration ;
- une partie exposant les méthodes de détermination de la structure primaire d’une protéine ;
- une partie décrivant des principaux motifs de structure secondaire ;
- un module consacré à la structure tridimensionnelle – tertiaire et quaternaire – des protéines ;
- un polycopié détaillant et illustrant l’ensemble des concepts évoqués.
Niveau : L1 BCST
Prérequis : ce cours nécessite des connaissances élémentaires sur :
- la structure et les propriétés des acides aminés ;
- les notions de base en chimie organique ;
Mots-clés : protéine, peptides, acides aminés, structure primaire, structure secondaire, structure tertiaire, structure quaternaire, hélice a, structure b, phylogénie, protéomique.
Zones texte et média: 3 Test: 1 Fichier: 1 -
Présentation
La propriété de coopérativité exprime le fait que la fixation des premières molécules de ligand sur une protéine rend plus facile la fixation ultérieure d’autres molécules du même ligand. L’existence d’un niveau quaternaire de structuration de la protéine est une condition nécessaire mais non suffisante à l’émergence de cette propriété. Le modèle allostérique propose une interprétation mécanistique au phénomène de coopérativité qui joue un rôle clé dans les régulations cellulaires. L’exemple de l’hémoglobine et la description de ses propriétés allostériques montre les relations de causalité entre structure et fonction des protéines.
Objectifs du cours
Caractériser la propriété de coopérativité des protéines régulatrices et montrer comment le modèle allostérique en donne une interprétation structurale.
Il comporte :
- une présentation générale des concepts de coopérativité et d’allostérie ;
- une présentation de la logique du modèle allostérique, indépendamment de tout formalisme mathématique ;
- une partie exposant le formalisme mathématique spécifique à ce modèle et sa relation aux observables ;
- une partie examinant le niveau de structuration (tertiaire ou quaternaire) des protéines à l’origine de la propriété de coopérativité ;
- un module montrant, à partir de l’exemple de l’hémoglobine, l’importance physiologique des propriétés allostériques ;
- un polycopié détaillant et illustrant l’ensemble des concepts évoqués.
Niveau : L1 BCST
Prérequis : ce cours nécessite des connaissances élémentaires sur :
- les bases de la cinétique chimique et enzymatique ;
- les propriétés structurales des protéines ;
- les notions de base de la thermodynamique ;
- les manipulations algébriques élémentaires.
Mots-clés : protéine, coopérativité, allostérie, modèle allostérique, hémoglobine, régulations, structure tertiaire, structure quaternaire, oligomère, interactions entre sous-unités.
Zones texte et média: 3 Test: 1 Fichier: 1 -
Présentation
Dans ce chapitre, découvrez les bases de l'électrophorèse, une technique très utilisée en biologie pour séparer et caractériser des molécules, protéines ou acides nucléiques.
Objectifs
Connaître les principes et paramètres physiques intervenant dans l'électrophorèse, et découvrir plus en détail la technique classique SDS-PAGE.
Niveau : L1 BCST
Pré-requis :
- Champ électrique
- Ions
- pH
Mots-clés : Électrophorèse, SDS-PAGE
Zones texte et média: 3 Test: 1 -
Présentation
Les lipides sont des molécules amphiphiles, c’est-à-dire formée d’une partie hydrophobe et d’une partie hydrophile. Les lipides sont composés d’un élément commun et élémentaire, les acides gras (molécules hydrophobes).
Les lipides ont la capacité de s’agréger entre eux et de former ce qu’on appelle une bicouche lipidique. Cette bicouche lipidique va constituer une barrière entre le milieu extérieur et intérieur de nos cellules. Ainsi, elle empêchera par exemple des molécules hydrophiles comme le sucre mais aussi l’eau d’entrer dans la cellule par simple diffusion. Les lipides peuvent également servir de source de stockage d’énergie lorsque nous sommes à jeun. Enfin, ces lipides sont ce qu’on appelle des molécules de signalisation, c’est-à-dire qu’elles permettent de renseigner les cellules sur leur environnement.
La fonction d’un lipide dépend de sa structure mais avant tout de la nature des acides gras qui le compose. C’est pourquoi l’étude de la structure et des propriétés des acides gras est la première étape permettant de comprendre in fine comment les lipides permettent la formation d’une cellule ou alors servir de source d’énergie voir être une molécule de signalisation.
Objectifs du cours
Définir la diversité des acides gras à la base de la synthèse des lipides et montrer comment ils conditionnent la fonction des lipides.
Il comporte :
o une présentation générale des acides gras et leur transformation ;
o une partie approfondissant la nomenclature des acides gras ;
o une partie montrant l’utilisation des acides gras pour la synthèse des lipides ;
o une partie montrant le rôle des lipides dans la formation des membranes cellulaires ;
Niveau : L1 BCST
Prérequis : ce cours nécessite des connaissances élémentaires sur :
o les principales fonctions de chimie organique ;
Mots-clés : acide gras, amphiphile, lipides, glycérol, phospholipides, sphingolipides, triglycérides, liaison ester, liaison amide, radeau lipidique
Zones texte et média: 3 Test: 1 Fichier: 1 -
Présentation
Les sucres simples ou monosaccharides sont des structures comportant de 3 à 6 atomes de carbone, un carbonyle et au moins deux fonctions alcool. Ils sont souvent cyclisés et donnent naissance, par polymérisation, à des structures, les polysaccharides, qui peuvent comporter jusqu’à plusieurs dizaines de milliers d’unités monosaccharidiques. Certaines de ces macromolécules sont linéaires, d’autres comportent des ramifications. Il existe des polysaccharides de structure, d’autres constituant une forme de réserve énergétique pour les organismes. Ce cours présente les principales structures glucidiques, des plus simples aux plus élaborées.
Objectifs du cours
Définir les règles de nomenclature des sucres simples et de structuration des principaux disaccharides et autres polysaccharides. Définir et illustrer les différentes classes de diastéréoisomères.
Les principaux points abordés sont les suivants :
o structure et nomenclature des monosaccharides ;
o cyclisation des sucres et anomérisation ;
o interconversion des formes anomériques et mutarotation ;
o sucres dérivés ;
o disaccharides et liaison glycosidique : sucrose, maltose et lactose ;
o homopolysaccharides : glycogène, amidon, cellulose, chitine et peptidoglycanes.
Niveau : L1 BCST
Prérequis : ce cours nécessite des connaissances élémentaires sur :
- les principales fonctions en chimie organique ;
- la notion d'isomère.
Mots-clés : sucres, oses, cétoses, aldoses, diastéréoisomères, énantiomères, épimères, anomères, mutarotation, hémiacétal, liaison glycosidique, pyranose, furanose, disaccharides, homopolysaccharides.
Zones texte et média: 3 Test: 1 Fichier: 1 -
Présentation
La répartition des charges électriques à l'intérieur d'une molécule a des conséquences physico-chimiques importantes. Découvrez-les dans ce chapitre.
Objectifs
Connaître les notions de base liées à la polarisation et la polarisabilité des molécules, et quelques conséquences pratiques : solvatation, pinces optiques…
Niveau : Etudiants en L1 BCST, ou L2 C.
L'approche est trop qualitative pour des étudiants en Physique.
Pré-requis : Champ électrique, loi de Coulomb
Mots-clés : dipôle, moment dipolaire, polarisation, polarisabilité, permittivité électrique, solvatation
Zones texte et média: 3 Test: 1 -
Présentation
La connaissance de la structure électronique des molécules est fondamentale pour comprendre leur géométrie, leurs propriétés et leur réactivité.
Ainsi, les chimistes ont-ils essayé de donner une représentation des molécules qui y traduise le mieux possible la répartition des électrons.
Objectifs du cours
Reconnaître les différentes fonctions chimiques, savoir nommer et représenter une molécule organique simple, connaître et expliquer sa géométrie et sa structure électronique
Il comporte :
o une présentation générale des concepts et de leur définition ;
o une partie approfondissant l’hybridation des atomes ;
o une partie montrant comment la mésomérie expliquer le déplacement des électrons au sein d’une molécule;
o une partie approfondissant la construction des liaisons chimiques (variation rayon, énergie d'ionisation, électronégativité des éléments dans le tableau périodique. Liaison iono-covalente, charges partielles, polarité. Nomenclature des composés ioniques et moléculaires.
o une partie étudiant l’aromaticité de systèmes spécifiques;
o un polycopié détaillant et illustrant les propriétés des acides aminés.
Niveau : L1 BCST
Prérequis : ce cours nécessite des connaissances élémentaires sur :
les principales fonctions de chimie organique
Mots-clés : propriétés électroniques de atomes, liaisons chimiques, hybridation, mésomérie, aromaticité, nomenclature
Zones texte et média: 3 Test: 1 Fichier: 1 -
Présentation
Cette ressource a pour but de décrire les molécules organiques dans l'espace et d'introduire l'isomérie de conformation et de configuration. Les notions de chiralité (énantiomérie, diastéréomérie) y sont abordées. La représentation utilisant la projection de Fischer y est développée ainsi que la nomenclature R et S.
Objectifs du cours
• Avoir assimilé la notion de conformation, être capable de dessiner différentes conformations d'une molécule en projection de Newman, être capable de nommer les différentes conformations
• Reconnaître des molécules énantiomères, être capable de les dessiner en perspective et en projection de Fischer, être capable de les nommer
Il comporte :
La représentation spatiale de molécules
• Représentation de Cram
• Représentation de Newman
• Représentation de Fischer. (ou dans une vidéo séparée?)
L'Isomérie conformationnelle
• passage d’une conformation à une autre
• le cas du cyclohexane : représentation chaise
L' Isomérie de configuration
• Concept
• Stéréodescripteur (règle CIP)
• Carbone sp3 et alcène
La Chiralité
• définition et conséquence (activité optique)
• comment savoir si molécule est chirale
• relation de stéréochimie (énantiomérie, diastéréomérie)
Niveau : L1 BCST
Prérequis : ce cours nécessite des connaissances élémentaires sur :
• formule de Lewis
• notion liaisons covalentes et hybridations
• fonction chimique
• notion d'activité
Mots-clés : Cram-Newman-Fischer-Stéréosimérie-Conformation-Configuration-Chiralité
Zones texte et média: 3 Test: 1 Fichier: 1 -
Présentation
La chimie des solutions s’est construite autour de quatre grandes réactions chimiques lors desquelles différents échanges ont lieu. Retrouvez toutes les informations nécessaires dans ce cours!
Organisation du cours
Objectifs : Savoir identifier le type de réaction chimique mise en jeu et comprendre les échanges impliqués.
Public : Etudiants en L1 scientifique
Niveau : Post Bac / L1 Parcours BCST
Prérequis : définition d’une solution, structure de Lewis, écriture d’une équation chimique
Mots clés : Echange, transformation, équilibre, solvatation, échange de proton, équilibre, acide, base, couple acide-base, échange de ligand, liaison de coordination, échange d’électron, oxydant, réducteur, oxydation, réduction, potentiel.
Zones texte et média: 4 Tests: 4 Fichiers: 3 -
Présentation
Les acides et les bases sont des espèces chimiques présentes dans de nombreux aspects de notre quotidien. La réaction correspondante fait partie des quatre grandes familles de réactions couramment observées en chimie des solutions. Dans ce cours, nous allons étudier la théorie acide-base selon Bronsted et ses conséquences et la notion de pH.
Objectifs du cours
Donner les définitions nécessaires et les clés qui permettent d'identifier une réaction acide-base et d'étudier une influence du pH.
Il comporte :
- une partie d'introduction générale du concept mettant en avant les définitions ;
- trois parties d'approfondissement du concept :
- sur la réactivité ;
- sur la relation d'Henderson-Hasselbalch ;
- sur le diagramme de prédominance
Niveau : L1 parcours scientifique toutes disciplines
Pour suivre ce cours, il est nécessaire d'avoir quelques connaissances sur :
- les notions de soluté et solvant ;
- l'équilibration d'une réaction ;
- les notions d'équilibre et constante d'équilibre ;
- les notions d'activités des espèces (voir cours pour en savoir plus).
Mots-clés : acide, base, Bronsted, pH, réaction acide-base, diagramme de prédominance, relation d'Henderson-Hasselbalch
Zones texte et média: 3 Tests: 2 Fichier: 1 Dossier: 1 -
Présentation
L'enzymologie est une discipline au centre de la recherche et des biotechnologies tant dans le domaine biomédical qu'agro-alimentaire et est également impliquée dans les processus de production employés en chimie fine.
Cette discipline rebute souvent les étudiants qui ne comprennent pas toujours ce qu'est une enzyme et à quoi elle sert et qui voient en l'enzymologie une matière difficile, voire repoussante par les formules employées.
Il n'en est pourtant rien comme le montrent ces courtes vidéos qui rappellent les fondamentaux en enzymologie : qu'est-ce qu'une enzyme; quel rôle jouent les enzymes; quelle est l'équation de vitesse initiale; quels sont les effecteurs de leur activité et bien d'autres choses encore.
Objectifs
Si nous devons en retenir l'essentiel en trois points :
1/ Les propriétés catalytiques exceptionnelles d'une enzyme sont liées à sa structure tridimensionnelle assurant une très haute spécificité de reconnaissance du substrat qui va être efficacement transformé en produit grâce à l’abaissement de l’énergie d’activation de la réaction.
2/ Dans les conditions de vitesse initiale, de concentration saturante en substrat et d'état stationnaire nous pouvons établir l’équation de vitesse initiale vi= V . Max[S] / (KM + [S]), dans laquelle apparaissent deux paramètres cinétiques caractéristiques de l’enzyme : VMax , la vitesse maximale de la réaction et KM, la constante de dissociation apparente du substrat pour l'enzyme, appelée constante de Michaelis.
3/ La catalyse enzymatique peut être modulée par un activateur, molécule accélérant la réaction ou bien par un inhibiteur, molécule réduisant l'activité, parmi lesquels on peut citer les inhibiteurs compétitifs entrant en compétition avec le substrat pour se fixer sur l’enzyme.
Niveau : Licence (L1 à L3)
Difficulté : facile
Prérequis : Aucun puisqu’il s’agit d’une notion de base ou d’une remise à niveau.
Mots-clés : enzyme, enzymologie, vitesse de réaction, vitesse initiale, KM, VM, inhibition, inhibiteur, inhibiteur compétitif, catalyse enzymatique, énergie d'activation, ajustement induit, complexe enzyme-substrat, constante catalytique, cinétique enzymatique, courbe de saturation, réaction catalysée.
Zones texte et média: 3 Test: 1