1 - Vidéo d'introduction
La structure primaire d’une protéine, sa « séquence », désigne l’ordre dans lequel s’enchaînent ses acides aminés constitutifs.
La succession des carbones et des liaisons peptidiques forme la chaîne principale de la structure, souvent appelée squelette polypeptidique, sur laquelle se branchent les chaînes latérales des acides aminés.
On fait souvent figurer, sur cette structure, les modifications post-traductionnelles susceptibles d’affecter certains acides aminés ainsi que la position d’éventuels ponts disulfures.
2 - Méthodes de détermination de la structure primaire d’une protéine
Les deux méthodes classiquement utilisées pour déterminer la structure primaire d’une protéine sont d’une part le séquençage chimique (méthode d’Edman), d’autre part la spectrométrie de masse.
En spectrométrie de masse, la macromolécule est soumise à un bombardement électronique qui rompt certaines liaisons chimiques.
Les différents fragments ionisés sont ensuite séparés suivant leur rapport masse/charge par application d'un champ électrique ou magnétique.
La spectrométrie de masse est majoritairement utilisée dans les recherches modernes de protéomique dont l’objet est d'identifier l'ensemble des protéines exprimées dans un type cellulaire ou un organisme donné. Les avantages et inconvénients de chacune des méthodes sont précisés.
3 - Structure secondaire des protéines
Les structures secondaires sont des éléments de conformation locale. Elles se mettent en place au niveau de segments du squelette peptidique, indépendamment de la présence des chaînes latérales des acides aminés.
Il n’y a aucune rotation possible autour de la liaison peptidique dont les atomes constitutifs se trouvent dans un plan. C’est la manière dont les plans peptidiques consécutifs vont s’orienter les uns par rapport aux autres qui va déterminer la mise en place de motifs structuraux particuliers que sont les structures secondaires.
Certaines orientations correspondent à des minimum d’énergie, d’autres orientations peuvent produire des déstabilisations de l’ensemble, du fait de gènes stériques. Les principales structures secondaires sont les hélices et les feuillets b. Ces structures sont stabilisées par la mise en place de nombreuses liaisons faibles, principalement des liaisons hydrogènes.
4 - Structure tertiaire et quaternaire des protéines
Les structures tertiaire et quaternaire sont les structures repliées tridimensionnelles qu’adoptent les protéines.
A quelques modifications post-traductionnelles près, il s’agit de leur structure fonctionnelle, acquise lors de leur biosynthèse. En général, la structure tridimensionnelle adoptée par une protéine est unique, souvent la plus stable.
On parlera de structure tertiaire lorsque la protéine est constituée d’une seule chaîne polypeptidique. Si elle en comporte plusieurs, celles-ci doivent entrer en interaction afin de former l’édifice macromoléculaire fonctionnel : on parlera dans ce cas de niveau quaternaire de structuration.
On identifie souvent, entre les structures secondaire et tertiaire, un niveau intermédiaire, les structures super-secondaires encore appelées motifs, qui correspondent à des arrangements tridimensionnels d’éléments de structure secondaire. Une protéine constituée de différents domaines structuraux est à même de réaliser plusieurs fonctions distinctes (fixation d'un ligand, reconnaissance d'un partenaire, etc.)
La diversité des protéines provient d’un répertoire limité de séquences génomiques qui se sont dupliquées et combinées au cours de l’évolution.
