Aperçu des sections
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Présentation générale
Ce cours est organisé en 13 chapitres.
Ils sont organisés ainsi:
Des cours sur les prérequis aux notions principales développées dans le chapitre. Chaque enseignement fait référence implicitement à des connaissances de biologie, de physique ou de chimie que vous avez acquises antérieurement. Nous vous conseillons de visionner au moins chaque vidéo d'introduction de chaque prérequis avant de travailler sur les cours principaux. Si ces vidéos mettaient en évidence des zones d’ombre sur ces concepts, nous vous suggérons de travailler sur les différentes activités pédagogiques proposées sur ces thèmes.
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Présentation
L'enzymologie est une discipline au centre de la recherche et des biotechnologies tant dans le domaine biomédical qu'agro-alimentaire et est également impliquée dans les processus de production employés en chimie fine.
Cette discipline rebute souvent les étudiants qui ne comprennent pas toujours ce qu'est une enzyme et à quoi elle sert et qui voient en l'enzymologie une matière difficile, voire repoussante par les formules employées.
Il n'en est pourtant rien comme le montrent ces courtes vidéos qui rappellent les fondamentaux en enzymologie : qu'est-ce qu'une enzyme; quel rôle jouent les enzymes; quelle est l'équation de vitesse initiale; quels sont les effecteurs de leur activité et bien d'autres choses encore.
Objectifs
Si nous devons en retenir l'essentiel en trois points :
1/ Les propriétés catalytiques exceptionnelles d'une enzyme sont liées à sa structure tridimensionnelle assurant une très haute spécificité de reconnaissance du substrat qui va être efficacement transformé en produit grâce à l’abaissement de l’énergie d’activation de la réaction.
2/ Dans les conditions de vitesse initiale, de concentration saturante en substrat et d'état stationnaire nous pouvons établir l’équation de vitesse initiale vi= V . Max[S] / (KM + [S]), dans laquelle apparaissent deux paramètres cinétiques caractéristiques de l’enzyme : VMax , la vitesse maximale de la réaction et KM, la constante de dissociation apparente du substrat pour l'enzyme, appelée constante de Michaelis.
3/ La catalyse enzymatique peut être modulée par un activateur, molécule accélérant la réaction ou bien par un inhibiteur, molécule réduisant l'activité, parmi lesquels on peut citer les inhibiteurs compétitifs entrant en compétition avec le substrat pour se fixer sur l’enzyme.
Niveau : Licence (L1 à L3)
Difficulté : facile
Prérequis : Aucun puisqu’il s’agit d’une notion de base ou d’une remise à niveau.
Mots-clés : enzyme, enzymologie, vitesse de réaction, vitesse initiale, KM, VM, inhibition, inhibiteur, inhibiteur compétitif, catalyse enzymatique, énergie d'activation, ajustement induit, complexe enzyme-substrat, constante catalytique, cinétique enzymatique, courbe de saturation, réaction catalysée.
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1 - Introduction
Enzymes - Catalyse enzymatique
Les propriétés catalytiques exceptionnelles d'une enzyme sont liées à sa structure tridimensionnelle assurant une très haute spécificité de reconnaissance du substrat qui va être efficacement transformé en produit grâce à l’abaissement de l’énergie d’activation de la réaction.
Dans les conditions de vitesse initiale, de concentration saturante en substrat et d'état stationnaire nous pouvons établir l’équation de vitesse initiale :
vi= VMax[S] / (KM + [S])
dans laquelle apparaissent deux paramètres cinétiques caractéristiques de l’enzyme : VMax , la vitesse maximale de la réaction et KM, la constante de dissociation apparente du substrat pour l'enzyme.
Vidéo introductive :
rapide présentation de l'enzymologie répondant aux questions : qu'est-ce qu'une enzyme et quelle est la relation entre sa structure et sa fonction biologique?
2 - Synthèse sur la modulation de l'activité catalytique des enzyme par différents types inhibiteurs
Modulation de l'activité catalytique : les différents types d'inhibiteurs
Un inhibiteur est une molécule, généralement de petite taille, qui lorsqu’elle se lie à une enzyme, en diminue l’activité catalytique. Elle peut empêcher la fixation du substrat en se liant à sa place dans le site actif, ou bien encore provoquer une déformation plus ou moins étendue de la structure tridimensionnelle de l'enzyme ne permettant plus d’assurer la catalyse de la réaction. L’inhibition peut être réversible ou bien irréversible.
3 - Inhibition compétitive
Les inhibiteurs dits réversibles se lient aux enzymes par des liaisons non covalentes, de faible énergie, comme des liaisons hydrogène, des liaisons ioniques ou encore des interactions hydrophobes. L’ensemble de ces liaisons permet d’établir une association plus ou moins forte et plus ou moins spécifique entre l’enzyme et l’inhibiteur. Différents types d'inhibition en résultent selon que ces inhibiteurs se lient à l'enzyme, au complexe enzyme-substrat ou bien aux deux. On peut ainsi évoquer les inhibiteurs compétitifs, les inhibiteurs incompétitifs ou encore les inhibiteurs non compétitifs.
Vidéo complémentaire :
Synthèse sur la modulation de l'activité catalytique par différents types inhibiteurs
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Ce test vous permettra de savoir si vous maîtrisez des compétences liées aux thèmes de la semaine
Le test est noté sur 20.
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Exercice
> Etude de l'activité catalytique d'une lactase recombinante
> Fichier de données EXCEL
(niveau difficulté : moyen)
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